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Titel / Referat: Proteine - Aufbau von Proteinen

Schlagwörter: Polypeptide, Aminosäuren, Primärstruktur, Aufgaben, Vorkommen, Skleroproteine, globuläre Proteine, Enzyme, Bluteiweiße Hausaufgabe, Referat

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Aufbau von Proteinen

Proteine

  • protos (griech.) = ursprünglich, zuerst
  • einfachste Einweiße
  • sind Polypeptide


1. Aufbau:

  • aus Aminosäuren aufgebaut, verbunden durch Peptidbindungen
  • Carboxy-Gruppe (COOH) mit Aminogruppe verbunden
  • bestehen aus Kohlenstoff ( C ), Wasserstoff ( H ), Sauerstoff (O), Stickstoff(N) (und Schwefel (S))

1) Primärstruktur

  • Reihenfolge der Aminosäuremoleküle (Aminosäurensequenz

2) Sekundärstruktur

  • räumliche Struktur, zw. best. Aminosäuren sind Wasserstoffbindungen, Schwefelbrücken od. elektrostatische Bindungen möglich; Stabilität und Faltung

3) Tertiärstruktur

  • dreidimensionale Anordnung d. fadenförmigen od. schraubenförmigen Polypeptidketten, können Krümmung, Krümmung bewirken

4) Quartiärstruktur

  • nur bei Enzymen und Hämoglobin, Protein besteht aus mehreren Ketten


2. Aufgaben:

  • Rolle bei Blutgruppenspezifität und Gedächtnisbildung
  • Enzyme: katalysieren Reaktionen des Stoffwechsels
  • Bildung d. Cytoskelettes u. kontraktilen (zusammenziehbar, verkürzungsfähig) Elementen
  • als Signalstoffe: Steuerung wichtiger Funktionen
  • Bluteiweiße: Transport- und Abwehrfunktion
  • einige Proteine haben Hormonwirkung (Bsp. Insulin, Mangel ruft Diabetes hervor)
  • Gerüstsubstanz mancher tierischer Zellen
  • am Aufbau aller Zellstrukturen u. Enzyme beteiligt
  • Reservestoffe in Zellen (Vakuolen); z.B. in Samen der Sojabohne od. Getreidepflanzen
  • Aufbau von Biomembranen
  • Eiweißsynthese (überträgt die Basensequenz der DNS in bestimmte Aminosäurensequenz)


3. Vorkommen:

1) Skleroproteine (fibrilläre Proteine)

  • Merkmale: Polypeptidkette, meist fadenförmig od. schraubenförmig, schwer wasserlöslich, chemisch widerstandfähig, hart
  • Bedingungen und Vorkommen im Organismus: Keratin der Haare u. d. Hufe, Myosin in Muskeln, Kollagen in Knochen, Fibrinogen im Blut, Naturseide, Bindegewebe, Knorpeln, Federn


2) globuläre Proteine (Albumine, Globunine [Enzyme])

  • Merkmale: Polypeptidkette fast kugelförmig gefaltet, meist wasserlöslich, recht reaktionsfähig, denaturieren (gerinnen) beim Kochen
  • Bedingungen und Vorkommen im Organismus: Albumine: Kartoffel, Milch, Eiweiß
  • Globuline: im Blutplasma, Muskeln, Milch, Pflanzensamen

3.1. Aminosäuren:

  • alle 20 Aminosäuren:
    • hydrophobe Reste: Valin (Val), Leucin (Leu), Isoleucin (Iso), Methionin (Met), Phenylalanin (Phe)
    • hydrophile Reste: Asparagin (Asn), Glutamin (Gln), Cystein (Cys), Serin (Ser), Threonin (Thr)
    • sauer (kann ein H+-Ion abgeben): Glutaminsäure (Glu), Asparaginsäure (Asp)
    • basisch (kann ein H+-Ion abgeben): Histidin (His), Lysin (Lys), Arginin (Arg)
    • neutrale Aminosäuren: Alanin (Ala), Prolin (Pro), Glycin (Gly)
    • aromatische Aminosäuren (weil Benzolring enthält): Tyrosin (Tyr), Tryptophan (Trp)


3.2. Enzyme

  • von lebender Zelle gebildete Eiweiße, die als Biokatalysatoren Stoffwechselprozesse beeinflussen
  • verändern die Reaktionsgeschwindigkeit


3.3. Bluteiweiße

  • Aufgaben: Transportfunktionen, Immunreaktionen, Wundverschluss durch Gerinnung


3.4. Antigen- Antikörperreaktion

  • Antigene sind Fremdstoffe (üben Giftwirkung aus); Antikörperreaktion
  • Antikörper: vom Körper gebildete Eiweiße (Proteine)
  • gehen mit Antigenen unschädlichen Verbindungskomplex ein, verklumpen od. lösen Antigen auf


4. Gerinnung (Zerstörung) von Eiweiß:

  • durch Wärme, verdünnte Säure, Ethanol (C2H5OH)


5. Nachweis von Eiweiß:

  • 1) Xanthoproteinreaktion (Eiweiß + konzentrierte Salpetersäure; Gelbfärbung)
  • 2) Biuret-Reaktion (alkalische (NaOH) Eiweißlösung + Kupfer(II)-sulfatlösung; Violettfärbung) 

 

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