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Titel / Referat: Proteine - aus Aminosäuren aufgebaute Makromoleküle

Schlagwörter: Eiweißstoffe, Zelle, Aminosäuren, Aufbau von Proteinen, Enzyme, Bluteiweiße, Ernährung, Eiweiß Hausaufgabe, Referat

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Proteine - Eiweißstoffe

Jede Zelle hat tausende (50.000) verschiedene Proteine.

  1. Eiweißstoffe dienen z.B. als Enzyme, also als Biokatalysatoren. Bsp. sind die Verdauungsenzyme Pepsin und a-Amylase.
  2. Eiweißstoffe dienen in Horn, Haaren, Federn, etc. als "Gerüstsubstanzen". Sie bilden dort das Keratin, eine widerstandsfähige Substanz.
  3. Die Muskelkontraktion geht ebenfalls auf Eiweißstoffe zurück.

Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Jedes Lebewesen hat zwischen 20 bis 25 verschiedene Aminosäuren. Bei Aminosäuren gibt es immer mindestens eine Aminogruppe (-NH²) und eine Carbonsäuregruppe (-COOH).


Peptidbindung
Mit Säuren ist es möglich, aus einem Protein die einzelnen Bausteine, also die Aminosäuren, freizusetzen. Beim Zellwachstum verbinden sich Aminosäuren zu einem Kettenmolekül.

Art, Zahl und Reihenfolge Aminosäuren innerhalb eines Proteins nennt man Primärstruktur.

Aufbau von Proteinen

Proteine

  • protos (griech.) = ursprünglich, zuerst
  • einfachste Einweiße
  • sind Polypeptide


1. Aufbau:

  • aus Aminosäuren aufgebaut, verbunden durch Peptidbindungen
  • Carboxy-Gruppe (COOH) mit Aminogruppe verbunden
  • bestehen aus Kohlenstoff ( C ), Wasserstoff ( H ), Sauerstoff (O), Stickstoff(N) (und Schwefel (S))
    1. Primärstruktur
      • Reihenfolge der Aminosäuremoleküle (Aminosäurensequenz
    2. Sekundärstruktur
      • räumliche Struktur, zw. best. Aminosäuren sind Wasserstoffbindungen, Schwefelbrücken od. elektrostatische Bindungen mgl.; Stabilität und Faltung
    3. Tertiärstruktur
      • dreidimensionale Anordnung d. fadenförmigen od. schraubenförmigen Polypeptidketten, können Krümmung, Krümmung bewirken
    4. Quartierstruktur
      • nur bei Enzymen und Hämoglobin, Protein besteht aus mehreren Ketten


2. Aufgaben:

  • Rolle bei Blutgruppenspezifität und Gedächtnisbildung
  • Enzyme: katalysieren Reaktionen des Stoffwechsels
  • Bildung d. Cytoskelettes u. kontraktilen (zusammenziehbar, verkürzungsfähig) Elementen
  • als Signalstoffe: Steuerung wichtiger Funktionen
  • Bluteiweiße: Transport- und Abwehrfunktion
  • einige Proteine haben Hormonwirkung (Bsp. Insulin, Mangel ruft Diabetes hervor)
  • Gerüstsubstanz mancher tierischer Zellen
  • am Aufbau aller Zellstrukturen u. Enzyme beteiligt
  • Reservestoffe in Zellen (Vakuolen); z.B. in Samen der Sojabohne od. Getreidepflanzen
  • Aufbau von Biomembranen
  • Eiweißsynthese (überträgt die Basensequenz der DNS in bestimmte Aminosäurensequenz)


3. Vorkommen:

  1. Skleroproteine (fibrilläre Proteine)
    • Merkmale: Polypeptidkette, meist fadenförmig od. schraubenförmig, schwer wasserlöslich, chemisch widerstandfähig, hart
    • Bedingungen und Vorkommen im Organismus: Keratin der Haare u. d. Hufe, Myosin in Muskeln, Kollagen in Knochen, Fibrinogen im Blut, Naturseide, Bindegewebe, Knorpeln, Federn
  2. globuläre Proteine (Albumine, Globunine [Enzyme])
    • Merkmale: Polypeptidkette fast kugelförmig gefaltet, meist wasserlöslich, recht reaktionsfähig, denaturieren (gerinnen) beim Kochen
    • Bedingungen und Vorkommen im Organismus: Albumine: Kartoffel, Milch, Eiweiß
      Globuline: im Blutplasma, Muskeln, Milch, Pflanzensamen


3.1. Aminosäuren:

  • alle 20 Aminosäuren:
    • hydrophobe Reste: Valin (Val), Leucin (Leu), Isoleucin (Iso), Methionin (Met), Phenylalanin (Phe)
    • hydrophile Reste: Asparagin (Asn), Glutamin (Gln), Cystein (Cys), Serin (Ser), Threonin (Thr)
    • sauer (kann ein H+-Ion abgeben): Glutaminsäure (Glu), Asparaginsäure (Asp)
    • basisch (kann ein H+-Ion abgeben): Histidin (His), Lysin (Lys), Arginin (Arg)
    • neutrale Aminosäuren: Alanin (Ala), Prolin (Pro), Glycin (Gly)
    • aromatische Aminosäuren (weil Benzolring enthält): Tyrosin (Tyr), Tryptophan (Trp)


3.2. Enzyme

  • von lebender Zelle gebildete Eiweiße, die als Biokatalysatoren Stoffwechselprozesse beeinflussen
  • verändern die Reaktionsgeschwindigkeit


3.3. Bluteiweiße

  • Aufgaben: Transportfunktionen, Immunreaktionen, Wundverschluss durch Gerinnung


3.4. Antigen- Antikörperreaktion

  • Antigene sind Fremdstoffe (üben Giftwirkung aus); Antikörperreaktion
  • Antikörper: vom Körper gebildete Eiweiße (Proteine)
  • gehen mit Antigenen unschädlichen Verbindungskomplex ein, verklumpen od. lösen Antigen auf


4. Gerinnung (Zerstörung) von Eiweiß:

  • durch Wärme, verdünnte Säure, Ethanol (C2H5OH)


5. Nachweiß von Eiweiß:

  1. Xanthoproteinreaktion (Eiweiß + konzentrierte Salpetersäure; Gelbfärbung)
  2. Biuret-Reaktion (alkalische (NaOH) Eiweißlösung + Kupfer(II)-sulfatlösung; Violettfärbung)

 

Ernährung: Eiweiße

Eiweiß gehört zu den unentbehrlichen Bestandteilen der Zellen. Es gibt eine Vielzahl von Eiweißen. Sie bestehen aus 22 verschiedenen Bausteinen, den Aminosäuren. Die Aminosäuren können unterschiedlich kombiniert werden, so dass sich unvorstellbar viele verschiedene Eiweiße ergeben. Eiweiße werden auch als Proteine bezeichnet.

Der Mensch nimmt Proteine mit der pflanzlichen und tierischen Nahrung auf. Der Körper kann die darin enthaltenen Aminosäuren zum Aufbau körpereigener Proteine nutzen. Bestimmte Aminosäuren kann der Körper auch selbst bilden. Andere müssen ihm mit der Nahrung zugeführt werden. Solche Aminosäuren bezeichnet man als essentielle Aminosäuren. Im Körper werden Eiweiße ständig auf- oder umgebaut. Je nach Alter oder körperlicher Tätigkeit schwankt der Bedarf an Eiweiß. Er deckt bei einem Erwachsenen 10-15 % des gesamten Nährstoffbedarfs.

Die Menge der essentiellen Aminosäuren in den verschiedenen Lebensmitteln ist sehr unterschiedlich. Die biologische Wertigkeit ist ein Maß dafür, wie viel Gramm Körpereiweiß durch 100 g des jeweiligen Nahrungseiweißes aufgebaut werden können. Allgemein gilt, dass tierisches Eiweiß für den menschlichen Organismus hochwertiger ist als pflanzliches Eiweiß. Wichtig ist jedoch die Erkenntnis, dass sich Eiweiße verschiedener Nahrungsmittel gegenseitig ergänzen können, wodurch die biologische Wertigkeit erhöht wird. Die höchste biologische Wertigkeit erhält man, wenn 35 % Eiprotein und 65 % Kartoffelprotein miteinander kombiniert werden. Eine günstige Kombination erhält man auch, wenn man Getreide und Milch miteinander verwendet, z.B. beim Verzehr von Müsli. Weitere günstige Nahrungsmittelzusammenstellungen ergeben sich aus Getreide mit Hülsenfrüchten, Getreide mit Eiern, Kartoffeln mit Milch oder Ei. Vegetarier verzichten auf Fleisch. Sie können ihren Eiweißbedarf trotzdem decken, wenn sie ihre Nahrung richtig zusammenstellen.

Eiweiße (Proteine) sind aus Aminosäuren aufgebaut. Durch verschiedene Verknüpfungen entsteht eine große Zahl unterschiedlicher Proteine. Essentielle Aminosäuren kann der Körper nicht herstellen. Sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden.

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